Alexandre de Brevern - Thèse de Bioinformatique Moléculaire

   
Analyse de la répartition des acides aminés par l'utilisation des Z-scores

  

Figure 6.5: Matrice d'occurrences des acides aminés centraux, normalisés en Z-scores (noir : Z-scores < 4,4, gris: Z-scores > -4,4 et blanc intermédiaire), avec en abcisse les 100 sites de la protéine hybride, en ordonnée les acides aminés.

Ayant examiné précédemment trois sites caractéristiques, nous allons dans cette partie analyser la distribution des acides aminés sur l'ensemble de la protéine hybride pour caractériser la pertinence des sites en termes d'acides aminés et ensuite pour analyser leur relation avec les structures locales.

La figure 6.5 montre les acides aminés normalisés en Z-scores de la protéine hybride. Pour obtenir cette information, il suffit de compter en chaque position centrale de chaque fragment de L blocs protéiques le nombre d'occurrences de chaque acide aminé. Les proportions classiques des acides aminés des structures secondaires répétitives sont retrouvées avec les sur-représentations d'Alanine (positions [2:10] et [81:90]) pour les hélices , des résidus chargés (Lysine, Arginine et Acide Glutamique) pour leur extrémité N-terminale (positions [9:10] et [87:88]), des résidus aliphatiques pour les feuillets (positions [18:24] et [51:58]) et des Glycines (positions [28:32] et [39:42]) dans les boucles. Quelques spécificités intéressantes peuvent être observées comme la présence de Phénylalanine en extrémité C-terminale des feuillet en [55:58], mais absente des autres extrémités C-terminales des feuillets ([21:23], [69:70] et [76:78]).

• KLd pour quantifier la spécificité des acide aminés
• Similitude des sites de la protéine hybride en termes d'acides aminés