Blocs Protéiques

**Figure 6.2:** Protéine hybride initiale. En abscisse les N sites, en ordonnée les 16 BPs, en chaque position se trouve la fréquence du BP correspondant avec une variation autorisée de $\tau$ = 0,20. L'ensemble des fréquences par site est renormalisé à 1,0.
$\begin{figure} \centerline{\epsfxsize=10cm \rotatebox{270}{\epsfbox{Images/Chapitre_4_HPM/TCA/hpm_07_initiale.ps}}} \end{figure}$

**Figure 6.3:** Résultats de l'apprentissage. (a) La protéine hybride avec en chaque position, en noir, les fréquences des blocs supérieures à 0,35; en gris, ceux compris entre 0,35 et 0,10; en blanc, ceux inférieurs à 0,10. (b) Le nombre d'observations, (c) l'entropie relative et (d) le *RMSd* moyen de chaque site.
$\begin{figure} \centerline{\epsfxsize=14cm \rotatebox{270}{\epsfbox{Images/Chapitre_4_HPM/TCA/figure_3.ps}}} \end{figure}$

La figure 6.3 donne les résultats de l'apprentissage de la protéine hybride après C = 15 cycles à partir d'une protéine hybride initiale avec un coefficient d'initialisation $\tau$ = 0,20 (cf . figure 6.2) et un coefficient d'apprentissage $\alpha_{0}$ = 0,10. La figure 6.3a montre la composition en blocs le long de la protéine hybride. L'analyse de la protéine hybride montre que les structures secondaires répétitives sont clairement détectables (les hélices $\alpha$ avec le bloc m et les feuillets $\beta$ avec le bloc d). Trois types d'hélices $\alpha$ sont distinguables par leurs tailles : 2 à 4 BPs (positions [38:41]), 7 BPs [3:9] et 10 BPs [82:91], et 4 pour les feuillets $\beta$ : 4 BPs [66:69], 5 BPs [74:78], 8 BPs [51:58], 9 BPs [15:23].

Différentes transitions entre structures secondaires régulières sont trouvées:

La spécificité des sites est nette, en chaque site seuls deux ou trois types de blocs sont présents. De plus, la majorité des structures locales sont consécutives. Ainsi, quand une structure locale F_j est localisée en position i₀ sur la protéine hybride, alors la structure locale F_j+1, qui suit la structure locale F_j, est localisée en la position i₀+1 sur la protéine hybride avec une probabilité de 81 %. La continuité est uniformément présente, aucune zone de cassure particulière n'est visible. Les structures locales sont réparties de manière assez uniforme autour d'une moyenne de 1115 observations par site (cf. Figure 6.3b), seules les positions des hélices $\alpha$ régulières sont largement au-dessus.

Il faut bien noter que chaque site i de la protéine hybride est un ensemble de structures locales de longueur L, ainsi les sites i-1 et i ont L-1 distributions de blocs en commun.

La protéine hybide