Blocs Protéiques

Correspondance entre la protéine hybride et les blocs structuraux

$\begin{sidewaysfigure}% latex2html id marker 3657 [htbp] \centerline{\epsfxsize... ... : R\'epartition des fragments dans les blocs structuraux.} \end{sidewaysfigure}$

**Figure 6.16:** Positionement des hélices et des feuillets dans la protéines hybrides.
$\begin{figure} \centerline{\epsfxsize=10cm \rotatebox{0}{\epsfbox{Images/Chapitre_4_HPM/resul-spire_01.eps}}} \end{figure}$

La figure 6.15 donne la composition en acides aminés du résidu central des 25 fragments (ce n’'est qu'’une information partielle) sur sa partie gauche, et les fréquences relatives des fragments pour chaque bloc structural. Afin de simplifier cette figure, seuls les groupes dont le nombre de fragments attribués était supérieur à 100 et dont la fréquence dans le bloc protéique était supérieure à 4 % (i.e. 1/L) ont été mis. Il s'’avère que seulement 15,6 % des fragments de la base n’'ont pu être attribués. Les constations déduites de l’'étude des figures sont les suivantes :

(i)

une dépendance forte entre les fragments de l'’hybride et les blocs structuraux; des positions 2 à 13, les blocs qui concernent les hélices $\alpha$ et leurs régions flanquantes sont retrouvées, et de 13 à 25 (cf. figure 6.16), les feuillets $\beta$ , leurs régions flanquantes et les boucles. Ces dernières sont localisées dans les positions 1, 12-13, 17-19 et principalement 22-25. On note des sur-représentations des Glycines et des Prolines dans ces zones en association avec les blocs protéiques h, i et j.

(ii)

la séquentialité des blocs structuraux et des fragments dans l’'hybride se retrouvent dans la figure de droite. On observe deux tendances dans les feuillets $\beta$ , l'’une aux positions de 13 à 19, et l’'autre de 20 à 25. Le BPd contient deux hydrophobes consécutifs dans le premier type qui peut correspondre à une hélice enfouie, et deux hydrophobes séparés par un hydrophile dans le second type qui correspond à un feuillet dont l'’un des brins est enfoui et l'’autre exposé (cf. figure 6.16).

(iii)

certains blocs protéiques se retrouvent majoritairement en certaines positions de l'’hybride. Par exemple, BP l (extrémité N-terminale d'une hélice $\alpha$ ) est localisé en positions [1:4] où apparaissent des résidus chargés, BPm (région centrale d'’une hélice $\alpha$ ) en positions [4:11] dans lesquelles des résidus hydrophobes (Isoleucine, Valine, Leucine, Phénilalanine, Méthionine et partiellement Alanine) et où un motif hydrophobe est retrouvé (i, i+1, i+4), ’une partie de l'’hélice est enfouie.

(iv)

les positions centrales (5, 6, 15, 16, 20 et 22) présentent un caractère hydrophobe très marqué. La Cystéine occupe aussi les mêmes positions, cependant à un degré moindre dans d’'autres positions,

(v)

le rôle des résidus chargés est moins précis alors qu’'ils devraient intervenir dans les régions flanquantes des hélices et des feuillets.

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