Blocs Protéiques

Alexandre de Brevern - Thèse de Bioinformatique Moléculaire

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Relations avec les structures secondaires

Les blocs protéiques peuvent être caractérisés par leur composition en structures secondaires. Comme pour les autres alphabets structuraux [23], les blocs ne correspondent pas aux catégories classiques des structures secondaires (cf. tableau 3.3). Le bloc protéique m est une partie centrale d'hélice $\alpha$ ( $\psi=-47^o$ et $\phi=-57^o$ ). Le bloc d est un bloc "idéal" de feuillet $\beta$ ( $\psi=135^o$ et $\phi=-139^o$ ).

En tenant compte de leurs compositions en structures secondaires et de leurs transitions, les blocs notés de a à c et d à f sont groupés autour du bloc d comme appartenant à des structures $\beta$ (cf . tableau 3.3). Les blocs k, l et n, o et p sont des structures locales associées à des extrémités N- et C-terminale d'hélices $\alpha$ et avec des taux élevés d'assignation dans des structures $\alpha$ . Le dernier groupe est composé des blocs allant de g à j, et représente le groupe "boucles" (fréquence des boucles supérieur à 80 % pour le $C_{\alpha}$ central).

Figure 3.12: Colorisation de la protéine 1aak avec le logiciel rasmol. En haut est représentée la protéine 1aak coloriée avec les structures secondaires, en bas, les même représentations, avec les blocs protéiques.

$\rotatebox{270}{\includegraphics[width=9cm]{Images/Chapitre_3_PBs/Colorization/1aak-color_07_S2.ps}}$ $\rotatebox{270}{\includegraphics[width=9cm]{Images/Chapitre_3_PBs/Colorization/1aak-color_06_S2.ps}}$

$\rotatebox{270}{\includegraphics[width=9cm]{Images/Chapitre_3_PBs/Colorization/1aak-color_02.ps}}$ $\rotatebox{270}{\includegraphics[width=9cm]{Images/Chapitre_3_PBs/Colorization/1aak-color_05.ps}}$

La figure 3.12 permet de comparer visuellement l'assignation des blocs par rapport à une assignation par les structures secondaires classiques. Le patchwork est parfois difficilement lisible dans les parties boucles, mais montre bien la finesse de leur attribution. Dans l'hélice $\alpha$ située en bas à gauche, l'utilisation des blocs protéiques permet de bien marquer deux résidus (en bleu) qui sont distincts d'une structure régulière d'hélice. Pour les feuillets, l'intérêt est encore plus grand au vue des différence visible entre le long feuillet $\beta$ central et le plus court situé à sa gauche qui est plus tordu.

Un autre paramètre a été analysé, le nombre moyen de répétition sur soi-même noté nmr (cf. la quatrième colonne du tableau 3.3). Cette valeur est quantifiée par :

$\begin{displaymath}nmr = \frac {1}{1 - \frac{N_{xx}}{\sum_{z=1}^{z=16}{N_{xz}}}} \end{displaymath}$

avec $N_{xx}/\sum_{z=1}^{z=16}{N_{xz}}$ la fréquence de transition du bloc sur lui même, N_xx étant le nombre de fois où le BPx etait suivi par lui-même et N_xz où il est suivi par BPz. Cette notion permet de bien caractériser les structures répétitives classiques :

(i): BPm possède un taux de transition sur lui même de p_mm=85,2%, soit un nmr de 6,74 blocs ce qui correspond bien à une hélice régulière. De la même manière, 78,1 % des fragments de 5 C $_{\alpha }$ de la base de données dont le troisième C $_{\alpha }$ est considéré en hélice $\alpha$ appartiennent à ce bloc et 86,7 % des fragments de ce bloc ont un troisième C $_{\alpha }$ en hélice $\alpha$ .
(ii): BPd (avec p_dd = 63,5 %) caractérise un feuillet $\beta$ avec une longueur moyenne de 2,74 blocs.
(iii): BPc et BPe ont un nmr supérieur à 1,1. Ils correspondent à des entrées ou des sorties de feuillets, structures de feuillets $\beta$ déformées ou à des extrêmités C- ou N-terminales de régions étendues du squelette protéique.

La dernière colonne du tableau 3.3 fait une analogie entre les blocs protéiques et les structures secondaires, toutefois cette nomenclature est rapide. Les structures secondaires n'ont que 3 états distincts: hélices $\alpha$ , feuillets $\beta$ et boucles (ou non- $\alpha$ / non- $\beta$ ), l'équivalence n'est donc que partielle avec un alphabet structural à 16 états. Par exemple, le bloc protéique b mis dans une catégorie "extrémité N-terminale de feuillet $\beta$ ", va vers le bloc d principalement, bloc $\beta$ par excellence, mais aussi directement vers une "extrémité C-terminale de feuillet $\beta$ ", le bloc protéique f avec un taux de 13,7 %. De la même manière, le bloc m prototype de l'hélice $\alpha$ va vers le bloc protéique b, une "extrémité N-terminale de feuillet $\beta$ " avec une fréquence de 9,2 %. La flexibilité de l'alphabet est supérieur au simple label donné dans le tableau.

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