Blocs Protéiques

Alexandre de Brevern - Thèse de Bioinformatique Moléculaire

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Les autres formes régulières

Les hélices 3₁₀ et $\pi$ sont deux formes largement moins présentes que les hélice $\alpha$ dans les protéines. Le tableau 2.5 récapitule les valeurs classiques de ces deux conformations. Les hélice 3₁₀ (cf. figures 2.7a et 2.7b) possèdent un diamètre moins important que les hélices $\alpha$ , et sont par ailleurs souvent incluses dans l'une d'elles. Elles représentent entre 3 et 4 % des résidus des structures protéiques, ce qui en fait la quatrième structure secondaire la plus importante.

Tableau 2.5: valeurs nécessaires à l'assignation des hélices 3₁₀ et $\pi$ .

type de structures	$\Phi$	$\Psi$	sur les résidus	liaison CO-NH
hélices 3₁₀ classique	-71	-18	i+1 et i+2	i et i+3
hélices 3₁₀ "parfaite"	-74	-4	i+1 et i+2	i et i+3
hélices $\pi$	-57	-70	i+1, i+2 et i+3	i et i+5

Figure 2.7: Représentations (a) d'une hélice 3₁₀ ayant des caractéristiques classiques (AZW chaîne A résidus 51 à 54), (b) une hélice 3₁₀ ayant des caractéristiques "parfaites" (protéine 1VPN chaîne C résidus 134 à 137) et (c) une hélice $\pi$ (modèle théorique construit par le Pr. Etchebest) visualisées avec XmMol [194].

Des approches théoriques tendent à montrer que leur taille est limitée à quelques résidus du fait de contraintes énergétiques [157]. Un des facteurs importants dans la création lors du repliement d'une hélice 3₁₀est l'absence de liaisons entre les résidus i et i+4 [188]. Leur diamètre diffère des hélices $\alpha$ . Leur composition en acides aminés induit des extrémités C- et N-terminales plus étendues [103] que pour les hélices $\alpha$ . Deux définitions existent des hélices 3₁₀ (cf. tableau 2.5). La première correspond à la définition classique, moyenne qui est observée dans les protéines. La seconde est dite "parfaite" et représente ce qui serait énergétiquement le plus favorable. Ce second type d'hélice ne correspond qu'à 1 - 2 % des hélices 3₁₀présentes dans la PDB d'après une recherche exhaustive que j'ai menée sur la base de données des structures protéiques (PDB) de juin 2000.

Tout comme les hélices 3₁₀, les hélices $\pi$ (cf. figures 2.7c) sont fortement impliquées dans les transitions des hélices $\alpha$ vers les boucles. Ces transitions sont de plusieurs types. Les plus importantes sont celles qui partent vers la zone $\alpha_L$ (zone dites des "Glycines" avec un angle dièdre $\phi$ positif), ensuite ce sont celles qui partent vers la zone $\alpha_R$ (zone classique des hélices $\alpha$ ) [150].

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