Alexandre de Brevern - Thèse de Bioinformatique Moléculaire

   
RMSda et RMSd

La qualité des blocs a été mesurée en utilisant les critères du RMSd et du RMSda. Pour le premier, chaque fragment protéique assigné à un bloc donné a été comparé à tous les autres fragments associés à ce même bloc. La moyenne des valeurs observées est récapitulée dans la seconde colonne du tableau 3.3. Ainsi, pour la totalité des blocs protéiques, excepté pour BPj, le RMSd est inférieur à 0,74 Å, sur 5 C. Il est intéressant de noter que les blocs caractéristiques des structures secondaires, BPm (partie centrale des hélices ) et BPd (pour les feuillets ), ne sont pas les seuls à être bien approximés, comme le bloc BPp (0.46 Å) et de nombreux autres dont le RMSd est inférieur à 0,5 Å.

La moyenne des RMSda est de 30.0^o pour l'ensemble des BPs. Seul le BPm a une moyenne individuelle largement inférieure (15^o), les autres sont tous compris entre 25^o et 32^o. Toutefois, il convient de noter la différence qui existe entre la défintion de la moyenne des RMSda et de l'approximation angulaire des BPs. La moyenne des RMSda est la moyenne de chaque fragment protéique avec le bloc protéique qui lui est associé, or en chaque position (excepté pour les extrémités), chaque angle dièdre est codé non pas par 1 mais par 4 blocs protéiques, les fragments étant chevauchants. Ainsi, en faisant simplement la moyenne des angles des blocs protéiques présents en chaque position, 50 % des angles sont approximés à moins de 21 % de la réalité. Ce point est par ailleurs discuté dans le paragraphe 3.3.2.6, où une nouvelle stratégie est proposée. En outre, la valeur du RMSda moyen est particulièrement touchée par quelques valeurs extrêmes qui ont un rôle important dans le calcul d'une moyenne.

  

Figure 3.7: Superposition des angles des blocs protéiques ayant le plus faible RMSda avec les blocs m et n (19,2^o), f et h (19,5^o) et c et d (19,8^o)