Alexandre de Brevern - Thèse de Bioinformatique Moléculaire

   
Différence structurale entre les blocs protéiques

Un des points importants est de s'assurer que les blocs sont bien distincts d'un point de vue structural. Les valeurs du RMSd calculé entre les blocs vont de 0,21 à 2,07 Å. Les blocs les plus proches sont les blocs protéiques m et n (0,21 Å), f et h (0,23 Å), n et o (0,24 Å), c et d (0,25 Å). Ces blocs sont répartis dans les même types de structures secondaires (cf. tableau 3.3). Le calcul du RMSda donne les même associations avec les blocs m et n (19,2^o), f et h (19,5^o) and c et d (19,8^o). Toutefois ces RMSd faibles ne traduisent pas les différences réelles. Ainsi le bloc n va vers le BP m qui est une forme très répétitive; ils ont donc une partie commune importante, mais aussi une partie distincte. L'analyse individuelle des angles donne un meilleur éclairage sur ce point.

L'observation des différences angulaires entre ces paires de BPs (cf. figure 3.7) montrent la présence de 5 à 6 angles très proches (moins de 10^o de différence), ce qui induit le RMSda et le RMSd faible; mais aussi 1 à 3 angles totalement différents (plus de 100^o d'écart). Ce sont ces angles qui donnent leur spécificité au bloc. Il faut noter que le RMSda donne ici une information plus précise sur la distinction entre les blocs protéiques, ce qui corrobore les exemples donnés par Unger et collaborateurs (cf. paragraphe 2.3.2.1).