Alexandre de Brevern - Thèse de Bioinformatique Moléculaire

   
Sensibilité de l'assignation par le RMSda

  

Figure 3.8: (a) Valeur du RMSda pour le premier bloc sélectionné. (b) Différence de valeur de RMSda entre les second et premier blocs sélectionnés.

Ayant vu que les blocs sont bien distincts entre eux et possèdent des spécificités angulaires importantes, un second point à observer est la qualité de l'assignation d'un fragment à un bloc. En effet, il faut vérifier que pour une majorité de fragments leur assignation à un bloc protéique est unique. En d'autre terme, il convient d'avoir le second bloc protéique le plus proche, le plus "lointain" possible. Pour évaluer ce critère, il convient donc d'analyser la répartition des valeurs des RMSda pour les blocs sélectionnés (blocs réels) et ensuite pour les blocs ayant le second RMSda le plus faible. La figure 3.8 récapitule (a) les distributions cumulées des valeurs d'assignations des fragments protéiques à leur bloc et (b) la différence entre le RMSda le plus faible (bloc réel) et le second plus faible. Ainsi, la distribution des RMSda associés au bloc réel montre que le RMSda moyen est faible. Une bonne différence de RMSda entre les deux meilleurs RMSda est observée. La confusion entre les blocs est donc faible. La différence moyenne et d'une valeur de 40^o. Plus de 80% des blocs en second sont à plus de 20^o de RMSda. La distinction entre le bloc "réel" et le second bloc le plus proche est donc bonne, et donc, ceci implique un codage en blocs protéiques de la structure protéique sans ambiguité.

Pour évaluer la sensibilité de l'assignation des fragments par le critère du RMSda, une étude de dynamique moléculaire a été menée. Pour cela, des variations du squelette protéique de l'ubiquitine ont été simulées dans les gammes de facteurs de températures classiques (modifications des longueurs inter-atomiques et des angles de valence). Aucun changement d'assignation n'a été observé. L'assignation par le critère du RMSda est donc particulièrement stable.