Blocs Protéiques

Alexandre de Brevern - Thèse de Bioinformatique Moléculaire

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Les différents niveaux de la structure protéique

Les protéines peuvent-être subdivisées en trois catégories principales: (i) des protéines solubles en général globulaires, le plus souvent compartimentales (cytoplasme, noyau, mitochondrie et chloroplaste), (ii) des protéines membranaires qui sont incluses dans les membranes lipidiques, et (iii) des protéines fibreuses nécessaires pour des actions biologiques particulières telles la contraction musculaire ou le maintien du cytosquelette. Parmi les protéines membranaires, certaines possèdent à la fois des segments totalement enfouis et des régions qui baignent dans le cytoplasme.

Le calcul systématique des angles et des distances de tous les atomes des protéines cristallisées montrent qu'un certain nombre d'angles et de distances restent assez constant (cf. figure 2.4a), alors que d'autres sont beaucoup plus variables. Il s'agit par exemple des angles de valence et des longueurs de liaison tandis que les angles dièdres (ou de torsion) assurent la diversité du repliement 3D et sont donc nettement plus variables.

Figure 2.4: (a) Valeurs classiques de certains angles et distances restant constantes dans les protéines. (b) Diagramme de Ramachandran, avec l'angle $\phi$ en abcisse et l'angle $\psi$ en ordonnée. (c) Schéma des angles $\phi$ , $\psi$ et $\omega$ .

Différents angles sont utilisés pour décrire les protéines :

les angles dièdres : $\phi$ , $\psi$ et $\omega$ , qui décrivent le squelette; en prenant en compte pour l'angle $\phi_x$ ( $\phi$ en position x dans la séquence), les atomes C'_x-1, N_x, C $\alpha_{x}$ et C'_x, pour $\psi_x$ ,les atomes N_x, C $\alpha_{x}$ et C'_x et N_x+1 et pour $\omega$ , C $\alpha_{x}$ , C'_x, N_x+1 et C $\alpha_{x+1}$ . La figure 2.4c montre leur positionnement sur la chaîne polypeptidique.
l'angle $\alpha$ : angle formé par 4 carbones $\alpha$ successifs.
l'angle $\tau$ : angle formé par 3 carbones $\alpha$ successifs.

Les angles $\phi$ et $\psi$ sont classiquement représentés l'un par rapport à l'autre dans un diagramme de Ramachandran (cf. figure 2.4b), qui fut utilisé pour la première fois en 1968 par G.N. Ramachandran se servant à l'époque de modèles énergétiques pour caractériser les zones préférentielles de ces angles de torsions. La succession des acides aminés correspond à la séquence primaire (1D). La structure tridimensionnelle résultant du repliement de la protéine est appelée structure tertiaire (3D). Nous nous attarderons sur une classification intermédiaire notée structure secondaire (2D). La base de données qui contient la totalité des structures 3D protéiques se nomme la Protein Data Bank ou PDB [6].

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