Blocs Protéiques

La protéine hybride a donc bien appris l'ensemble des fragments, toutefois, ayant utilisé des structures locales de longueur égale à 10 blocs protéiques (la valeur de L), une question se pose quant à la qualité de l'approximation structurale de cet apprentissage.

Le RMSd moyen des fragments de chaque site a donc été calculé (cf. figure 6.3d). Le RMSd moyen est de 3,14 Å. Seuls 6 sites sont plus variables avec un RMSd moyen supérieur à 5 Å, et 14 sites ont un RMSd moyen inférieur à 1,0 Å.

Les zones structurellement variables sont principalement associées aux feuillets $\beta$ . Par exemple, les structures locales en [19:28] correspondent à deux populations différentes: (i) un feuillet $\beta$ court (type d₂) allant à un autre feuillet $\beta$ , (ii) un feuillet $\beta$ (de type d₄) allant vers une hélice $\alpha$ . De la même manière, les structures locales [48:57] et [52:61] sont associées avec des feuillets $\beta$ de tailles différentes. Le site 59 correspond à des structures locales comprises entre [55:64] et composées de feuillet $\beta$ de type d₄fkopac, d₄fklpac ou c₂d₂fkopa. Le site 75 [71:80] est principalement composé d'une population de feuillet $\beta$ bccd₆f et d'une seconde population commençant par bdcd₃. En réalité, les zones les plus variables sont des feuillets $\beta$ avec extrémité N- et C-terminale. Ces structures locales sont associées avec des séries de blocs plus complexes et diversifiées. Elles possèdent localement des séries communes et des parties distinctes, ce qui crée des zones particulièrement floues qui entraînent un RMSd moyen plus élevé.

Les structures locales ayant une variabilité faible sont des hélices $\alpha$ (voir tableau 6.1, 5 premières lignes) et quelques structures $\beta$ (voir tableau 6.1, 5 dernières lignes).

Tableau 6.1: Sites de la protéine hybride les plus stables suivant le critère du RMSd moyen, avec la position des sites (centré sur le cinquième C $_{\alpha }$ ), le motif associé localement et une description en termes de structures secondaires.


site	motif	caractérisation
7	m₈no	hélice $\alpha$ avec N- et C-ter
38	fklm₈	courte hélice $\alpha$
79	d₄fklm₃	transition rapide entre un feuillet $\beta$ et une hélice $\alpha$
84	klm₈	une hélice $\alpha$ avec N-ter
92	m₅cmcd₂	hélice $\alpha$ allant à un feuillet $\beta$
15	opa	$\beta$ N-ter
27	ehia	entrée en N-cap $\beta$
53	acddd	feuillet $\beta$ C-ter
55	acddd--f	feuillet $\beta$ C-ter
57	dddd-f	feuillet $\beta$ C-ter
62	opa	transition entre deux feuillets $\beta$
66	opa	transition entre deux feuillets $\beta$
97	cd -- f	feuillet $\beta$

En conclusion, les sites les mieux définis sont associés avec les structures régulières, mais pas exclusivement, comme avec le site 66 qui est une transition entre deux feuillets $\beta$ .

La stabilité structurale de la protéine hybride