Alexandre de Brevern - Thèse de Bioinformatique Moléculaire

   
L'alphabet structural

Avec cette approche automatisée, le nombre de blocs passe de B = 34 blocs à 22, puis 19, 16, 14, 12, 11 et enfin 10. Le RMSda moyen est au départ de 25.4^o. Il augmente à 28.5^o pour 22 blocs puis 29.0^o pour 19 blocs et passe à 30.0^o pour 16 blocs. Il se stabilise ensuite entre 30^oet 32^o. La première réduction est forte, plus d'une dizaine de blocs sont éliminés. Avec la diminution du nombre de blocs protéiques, l'approximation angulaire augmente fortement, puis se stabilise.

Toutefois, pour choisir le nombre optimal de BPs, il faut considérer en parallèle le pourcentage de bonne prédiction lié à chaque série de BPs. Celui-ci est discuté dans le paragraphe 4 ("Prédiction de la structure locale en blocs protéiques").

• Description des blocs protéiques
• Stabilité structurale des 16 blocs protéiques
  • RMSda et RMSd
  • Différence structurale entre les blocs protéiques
  • Sensibilité de l'assignation par le RMSda
  • Exemple de recodage
  • Série de blocs : sensibilité structurale
  • Reproduction de la structure : amélioration par l'utilisation d'une librairie
• Transitions entre les blocs protéiques
  • Relations avec les structures secondaires
• Les acides aminés présents dans blocs protéiques
• Analyse des matrices d'occurrences des blocs
  • La mesure de divergence asymétrique de Kullback-Leibler (KLd)
  • Z-scores
• Relation entre blocs protéiques et séquences
  • Quatre Exemples
  • Utilisation des Z-scores pour déterminer les acides aminés sur- et sous-représentés dans chaque bloc